ff1588d761d55f48f61a52249e1dcc24

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Histon</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Histon</h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Histone sind basische <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, die im <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a> von <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> vorkommen wie außerdem in bestimmten <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a>, insbesondere <a href="Methanobacteriati" title="Methanobacteriati">Methanobacteriati</a> („Euryarchaeida“) und <a href="Proteoarchaeota" title="Proteoarchaeota">Proteoarchaea</a> („Proteoarchaeota“).<a href="#cite_note-pmid30212449-1">[1]</a>

Als Bestandteil des <a href="Chromatin" title="Chromatin">Chromatins</a> sind Histone von essentieller Bedeutung für die Verpackung der <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> und auch für die Expression mancher auf ihr <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">kodierten</a> <a href="Gen" title="Gen">Gene</a> (siehe <a href="Epigenetik" title="Epigenetik">Epigenetik</a>). Das große <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> im Zellkern von eukaryotischen Zellen ist in <a href="Chromosomen" class="mw-redirect" title="Chromosomen">Chromosomen</a> aufgeteilt, deren kleinste Verpackungseinheiten <a href="Nukleosom" title="Nukleosom">Nukleosomen</a> sind. Ein Nukleosom ähnelt einer Spule, bei der sich der DNA-Strang um einen Proteinkern wickelt, der aus Histonen besteht. Je zwei Kopien der Histone H2A, H2B, H3 und H4 bilden gemeinsam einen <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplex</a> aus acht Histonen. Um dieses Histon<a href="Oktamer" class="mw-redirect" title="Oktamer">oktamer</a> ist die DNA gewickelt, etwa anderthalbmal (1,65-mal), auf einer Länge von 146 DNA-<a href="Basenpaar" title="Basenpaar">Basenpaaren</a>. Die zwischen benachbarten Nukleosomen verbindende DNA wird <a href="Linker-DNA" title="Linker-DNA">Linker-DNA</a> genannt. Ein weiteres Histon, H1, bindet DNA direkt neben Nukleosomen und erlaubt die nächsthöhere Verpackungseinheit der DNA.

Histone bestehen aus einem <a href="Globul%C3%A4res_Protein" class="mw-redirect" title="Globuläres Protein">globulären</a> Zentrum und flexiblen endständigen Armen (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> histone tails), die zahlreiche basische, positiv geladene <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> aufweisen. Die DNA ist hingegen negativ geladen, so dass eine elektrostatische Anziehung besteht.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Entdeckung">Entdeckung</h2></div>

Die Histon-Proteine wurden 1884 vom deutschen Mediziner und Physiologen <a href="Albrecht_Kossel" title="Albrecht Kossel">Albrecht Kossel</a> entdeckt. Der Begriff Histon lässt sich aus <a href="Neugriechische_Sprache" title="Neugriechische Sprache">griechisch</a> histanai oder histos herleiten. Bis in die frühen 1990er Jahre wurden Histone als reines Packmaterial nukleärer DNA verkannt. Erst in den letzten drei Jahrzehnten konnte ihre Bedeutung für <a href="Epigenetik" title="Epigenetik">epigenetische</a> Mechanismen beschrieben werden.<a href="#cite_note-2">[2]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Histonklassen">Histonklassen</h2></div>

Beim Menschen sind fünf Haupt-Histon-Proteine (Histone-Klassen, <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> histone families) bekannt:

<th>Überfamilie superfamily

</th>

<th>Familie family

</th>

<th>Unterfamilie subfamily

</th></tr>

<tr>

<td rowspan="2" align="center">Linker (Gerüst)

</td>

</td>

<td>H1F

</td></tr>

<tr>

<td>H1H1

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="11" align="center">Core (Spule)

</td>

</td>

<td>H2AF

</td></tr>

<tr>

<td>H2A1

</td></tr>

<tr>

<td>H2A2

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>H2BF

</td></tr>

<tr>

<td>H2B1

</td></tr>

<tr>

<td>H2B2

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>H3A1

</td></tr>

<tr>

<td>H3A2

</td></tr>

<tr>

<td>H3A3

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>H41

</td></tr>

<tr>

<td>H44

</td></tr></tbody></table>

Die Histonproteine H2A und H2B lagern sich zu <a href="Dimer" title="Dimer">Dimeren</a> zusammen. Dasselbe gilt für H3 und H4. Zwei H3/H4-Dimere lagern sich zu einem <a href="-mer#Chemie" title="-mer">Tetramer</a> zusammen, an das wiederum zwei H2A/H2B-Dimere angelagert werden. Dadurch entsteht der oktamere <a href="Nukleosom" title="Nukleosom">Nukleosomenkern</a> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> core particle), um den sich die DNA in ca. zwei großen linksgängigen Windungen legen kann. Das fünfte Histon, H1, wird möglicherweise benötigt, um eine 30-<a href="Meter#nm" title="Meter">nm</a>-Faser zu bilden – eine übergeordnete Struktur, die einer <a href="Helixstruktur" class="mw-redirect" title="Helixstruktur">Helix</a> aus Nukleosomen entspricht. Dadurch wird die DNA-Packung weiter verstärkt. Die Komprimierung des DNA-Moleküls beträgt ohne H1 Faktor 7 und wird mit H1 auf Faktor 40–50 erhöht, d. h. ein unkomprimierter DNA-Strang enthält 3 Mio. Nukleotide/mm, komprimiert ohne H1 20 Mio. Nukleotide/mm und mit H1 120 Mio. Nukleotide/mm.

Neben den oben genannten Histonproteinen gibt es außerdem Varianten, die sehr spezifische Funktionen bei der Regulation der Genexpression und der Strukturierung der Chromosomen übernehmen. Ein Beispiel ist Makro-H2A, welches das Histon H2A partiell auf dem <a href="X-Inaktivierung" title="X-Inaktivierung">inaktivierten X-Chromosom</a> von weiblichen Säugern ersetzt. Ein anderes Beispiel ist CENP-A, eine Variante des Histons H3, die nur im Bereich des <a href="Zentromer" class="mw-redirect" title="Zentromer">Zentromers</a> zu finden ist und für die spezifische Struktur dieser Chromosomenregion essentiell ist. Im Großen und Ganzen sind die Core-Histone H2A, H2B, H3 und H4 in der Evolution streng konserviert worden. Lediglich das Histon H1 ist in seiner Struktur sehr variabel, wie der Vergleich unterschiedlicher Organismen zeigt. Bei der Bäckerhefe (Saccharomyces cerevisiae) fehlt dieses Histon sogar völlig.

Die Bindung der DNA an die Histone kann die <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> positiv oder negativ beeinflussen. Für die Vorgänge der Transkription, <a href="Replikation" title="Replikation">Replikation</a> und DNA-Reparatur müssen die Histone von der DNA gelöst oder auf dem DNA-Strang verschoben werden – ein Vorgang, den man als Nukleosomenremodelling bezeichnet.<a href="#cite_note-3">[3]</a>

Die Histone der Archaeen enthalten nur eine H3-H4-ähnliche dimere Struktur, die aus demselben Protein besteht. Solche dimeren Strukturen können sich zu einer großen Superhelix (‚Supernukleosom‘) stapeln, auf der sich die DNA ähnlich wie bei den Spulen der Nukleosomen aufwickelt.<a href="#cite_note-Mattiroli2017-4">[4]</a>

Nur einige archaeale Histone haben endständige Arme.<a href="#cite_note-HSH-5">[5]</a>

Im Juni 2022 veröffentlichten Xavier Grau-Bové et al. eine eingehende Analyse der eukaryotischen, archaealen und viralen Histongruppen, insbesondere im Hinblick auf die <a href="Eukaryogenese" title="Eukaryogenese">Eukaryogenese</a>.<a href="#cite_note-Grau2022-6">[6]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Histonmodifikationen">Histonmodifikationen</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Histonmodifikation" title="Histonmodifikation">Histonmodifikation</a></div>

Das <a href="N-Terminus" title="N-Terminus">N-terminale</a> Ende eines Histons kann von <a href="Enzyme" class="mw-redirect" title="Enzyme">Enzymen</a> modifiziert werden. Diese Histonmodifikationen können <a href="Methylierung" title="Methylierung">Methylierung</a>, <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierung</a>, <a href="SUMO-Proteine" title="SUMO-Proteine">Sumoylierung</a>, <a href="Ubiquitinylierung" class="mw-redirect" title="Ubiquitinylierung">Ubiquitinylierung</a>, <a href="Acetylierung" title="Acetylierung">Acetylierung</a>, <a href="Propionylierung" title="Propionylierung">Propionylierung</a> und <a href="Butyrylierung" title="Butyrylierung">Butyrylierung</a> sowie deren <a href="R%C3%BCckreaktion" class="mw-redirect" title="Rückreaktion">Rückreaktionen</a> umfassen. Hieraus ergibt sich der spezifische <a href="Histon-Code" title="Histon-Code">Histon-Code</a> einer Zelle. Diese Modifikationen haben Einfluss auf das <a href="Chromatin" title="Chromatin">Chromatingerüst</a> des <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkerns</a> und somit auf die <a href="Genregulation" title="Genregulation">Genregulation</a>.<a href="#cite_note-7">[7]</a><a href="#cite_note-8">[8]</a><a href="#cite_note-9">[9]</a><a href="#cite_note-10">[10]</a><a href="#cite_note-11">[11]</a><a href="#cite_note-12">[12]</a>

Die Funktion der Methylierung von Histonen wird derzeit intensiv erforscht und steht überwiegend in Beziehung zur <a href="Epigenetik" title="Epigenetik">epigenetischen</a> Inaktivierung von Genen. So kann eine regionale Trimethylierung des Lysinseitenrestes (K9) am Histon 3 eines <a href="Promotor_(Genetik)" title="Promotor (Genetik)">Promoters</a> zu einer <a href="Kondensation_(Genetik)" class="mw-redirect" title="Kondensation (Genetik)">Kondensierung</a> der Chromatinstruktur in diesem Bereich führen, dies hat dann eine Inaktivierung der <a href="Genexpression" title="Genexpression">Genexpression</a> des auf diesem Abschnitt liegenden <a href="Gens" title="Gens">Gens</a> zur Folge. Darüber hinaus existieren Verbindungen zum inaktivierenden Prozess der <a href="DNA-Methylierung" title="DNA-Methylierung">DNA-Methylierung</a>. Die Phosphorylierung von Histonproteinen erhöht in den meisten Fällen die Zugänglichkeit der DNA und spielt unter anderem eine wichtige Rolle bei der Regulation der Transkription während der <a href="Mitose" title="Mitose">Mitose</a> und <a href="Meiose" title="Meiose">Meiose</a>. Die Acetylierung setzt, wie die Phosphorylierung, in den meisten Fällen die Bindefähigkeit der Histone für die DNA herab, indem die Ladung der Histone negativ wird und sich die negative DNA abstößt. Sie ist deshalb Voraussetzung für die <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> der mit Histonen assoziierten DNA.<a href="#cite_note-13">[13]</a><a href="#cite_note-14">[14]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Histongene">Histongene</h2></div>

Histone sind offensichtlich evolutionär sehr alte und sehr bedeutende Moleküle, sodass sie hoch konserviert sind.

Sie gehören zu den am stärksten konservierten Proteinen in Eukaryoten, was ihre wichtige Rolle in der Biologie des Zellkerns unterstreicht.<a href="#cite_note-16">[15.1]</a>

Histongene sind <a href="S-Phase" class="mw-redirect" title="S-Phase">S-Phase</a>-abhängig, werden also nur exprimiert, wenn neue <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> gebildet wird, und zwar dann extrem stark.

Die Histongene liegen ähnlich wie die <a href="Ribosomale_DNA" title="Ribosomale DNA">rDNA</a> häufig in Clustern wiederholt vor, sind also gekoppelt, sie besitzen jedoch jeweils einen eigenen <a href="Promotor_(Genetik)" title="Promotor (Genetik)">Promotor</a>. Die Zahl der Wiederholungen kann recht stark schwanken (<a href="Saccharomyces_cerevisiae" class="mw-redirect" title="Saccharomyces cerevisiae">Saccharomyces cerevisiae</a> hat 2 Cluster, der <a href="Notophthalmus_viridescens" class="mw-redirect" title="Notophthalmus viridescens">Grüne Wassermolch</a> hat 700, beim Menschen sind es 10–24).

Die Reihenfolge der einzelnen Histongene im Cluster ist recht unterschiedlich, teilweise sind die Gene zudem gegenläufig, teilweise auch in gleicher Richtung angeordnet. In jedem Cluster jedoch sind alle 5 Histone vorhanden.

Die Histongene selbst haben zudem eine regelrecht altertümliche Struktur. Sie besitzen weder <a href="Intron" title="Intron">Introns</a>, noch erhalten sie nach der Transkription einen <a href="Polyadenylierung" title="Polyadenylierung">poly(A)-Schwanz</a>. Der <a href="3'_UTR" class="mw-redirect" title="3' UTR">3'-UTR</a> ist sehr kurz und enthält zwei gegenläufig gerichtete Wiederholungseinheiten (inverted repeats). Diese bilden eine Haarnadelstruktur aus, was man ansonsten nur von Genen von <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">Prokaryoten</a> kennt. Die Haarnadelstruktur ist für die koordinierte Reifung der Histon-<a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a> und für die Regelung ihrer Lebenszeit in der S-Phase wichtig.

Bei Säugetieren und Vögeln sind die Cluster nicht repetitiv angeordnet, sondern etwas verteilt. Einige Histongene sind S-Phase-korreliert und liegen recht nahe beieinander. Sie entsprechen vom Aufbau her den „normalen“ Histongenen. Andere hingegen sind sogenannte Ersatzhistongene, die defekte Histonproteine ersetzen können, auch außerhalb der S-Phase. Diese liegen abseits der Histoncluster und besitzen lange 3'-UTRs und einen poly(A)-Schwanz.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Entwicklungsgeschichte_der_Histone">Entwicklungsgeschichte der Histone</h2></div>

Wie bereits erwähnt, finden sich Histone in den Kernen eukaryotischer Zellen und in bestimmten Archaeen – bei Proteoarchaea und Euryarchaea, (bis auf H1, s. u.) aber nicht in Bakterien.<a href="#cite_note-pmid30212449-1">[1]</a>

Die bei Archaeen gefundenen Histone scheinen den evolutionären Vorläufern eukaryotischer Histone sehr ähnlich zu sein.<a href="#cite_note-pmid30212449-1">[1]</a>

In den letzten zwei Jahrzehnten vor 2022 wurden bei einer wachsenden Zahl von <a href="DsDNA" class="mw-redirect" title="DsDNA">dsDNA</a>-<a href="Viren" title="Viren">Viren</a> (<a href="Virusklassifikation#Baltimore-Gruppe_I" title="Virusklassifikation">Baltimore-Gruppe I</a>) Homologe der Gene entdeckt, die für eukaryotischen Histone <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">kodieren</a>.

Beispiele unter den <a href="Riesenviren" class="mw-redirect" title="Riesenviren">Riesenviren</a> des Phylums <a href="Nucleocytoviricota" title="Nucleocytoviricota">Nucleocytoviricota</a> (NCLDVs) sind die Familien <a href="Marseilleviridae" title="Marseilleviridae">Marseilleviridae</a>, <a href="Phycodnaviridae" title="Phycodnaviridae">Phycodnaviridae</a> (mit „<a href="Pandoravirus" title="Pandoravirus">Pandoravirus</a>“), <a href="Iridoviridae" title="Iridoviridae">Iridoviridae</a>, <a href="Mamonoviridae" class="mw-redirect" title="Mamonoviridae">Mamonoviridae</a> (alias Medusaviridae, mit „<a href="Clandestinovirus" title="Clandestinovirus">Clandestinovirus</a>“) und die Unterfamilie <a href="Klosneuvirinae" title="Klosneuvirinae">Klosneuvirinae</a>. Anderweitige Beispiele gibt es in der Familie <a href="Nudiviridae" title="Nudiviridae">Nudiviridae</a> und der Gattung <a href="Bracovirus" class="mw-redirect" title="Bracovirus">Bracovirus</a> (alias Bracoviriform, Spezies „Cotesia vestalis bracovirus“, CvBV).<a href="#cite_note-17">[16]</a>

Einige dsDNA-Viren, die nicht für Histone kodieren, können dennoch eukaryotische Histone für ihre eigene Verpackung, Steuerung oder zu ihrem Schutz nutzen, wie etwa <a href="Herpes-simplex-Viren" title="Herpes-simplex-Viren">Herpes-simplex-Viren</a> (HSV). Im Gegensatz zum Herpesvirus sind bei <a href="Humane_Papillomviren" title="Humane Papillomviren">Papillomaviren</a> (HPV) Histone des <a href="Wirt_(Biologie)" title="Wirt (Biologie)">Wirts</a> im <a href="Virion" title="Virion">Virion</a> verpackt. Ein weiteres Beispiel ist das „Manila clam xenomavirus“<a href="#cite_note-18">[17]</a> (<a href="Papovaviricetes" title="Papovaviricetes">Papovaviricetes</a>). 2022 wurde die Rolle von Histonen im <a href="Replikationszyklus" title="Replikationszyklus">Replikationszyklus</a> einer Reihe von Viren umfassend untersucht.<a href="#cite_note-Talbert2022-19">[18]</a>

Die Ergebnisse stützen moderne Varianten der <a href="Crenarchaeota#Eozyten-Hypothese" class="mw-redirect" title="Crenarchaeota">Eozyten-Theorie</a> (die Ursprünge der Eukaryoten sind unter den Proteoarchaeota zu suchen), und damit einen zentralen Aspekt der <a href="Endosymbiontentheorie" title="Endosymbiontentheorie">Endosymbiontentheorie</a>.

Im Gegensatz dazu finden in reife Samenzellen hauptsächlich <a href="Protamine" title="Protamine">Protamine</a> Verwendung, um Kern-DNA zu packen. Dies liegt höchstwahrscheinlich daran, dass dadurch eine noch höhere Packrate erreicht werden kann.<a href="#cite_note-pmid1297351-20">[19]</a>

Eine Zeit lang wurde angenommen, dass <a href="Dinoflagellaten" title="Dinoflagellaten">Dinoflagellaten</a> die einzigen Eukaryoten sind, denen Histone völlig fehlen.<a href="#cite_note-dinoflagellates-21">[20]</a>

Spätere Studien zeigten jedoch, dass ihre Kern-DNA immer noch Histon-Gene enthält.<a href="#cite_note-dinoflagellates2-22">[21]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Histonähnliche_Proteine_bei_Bakterien">Histonähnliche Proteine bei Bakterien</h2></div>

In Bakterien findet man keine Core-Histone (mit Ausnahme des <a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a>-reichen H1, auch als <a href="Nukleoprotein" class="mw-redirect" title="Nukleoprotein">Nukleoprotein</a> HC1/HC2 bezeichnet).<a href="#cite_note-23">[22]</a> Stattdessen ist bei Bakterien und DNA-haltigen <a href="Organellen" class="mw-redirect" title="Organellen">Organellen</a> wie <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrien</a> und <a href="Plastid" title="Plastid">Plastiden</a> (insbesondere <a href="Chloroplasten" class="mw-redirect" title="Chloroplasten">Chloroplasten</a>) die DNA normalerweise in <a href="Kern%C3%A4quivalent" title="Kernäquivalent">Nucleoiden</a> (Kernäquivalenten) verdichtet, wofür so genannte ‚histonähnliche Proteine‘ (HLPs, nach <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> histone like proteins, auch Bacterial DNA binding proteins) sorgen. Diese sind untereinander <a href="Homologie_(Biologie)" title="Homologie (Biologie)">homolog</a>, zu den echten Histonen im Zellkern der <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryotischen</a> Zellen (<a href="Euzyte" class="mw-redirect" title="Euzyte">Euzyten</a>) aber nur funktionell ähnlich (<a href="Analogie_(Biologie)" title="Analogie (Biologie)">analog</a>).<a href="#cite_note-pmid31181562-24">[23]</a><a href="#cite_note-pmid30471112-25">[24]</a> Die Bezeichnungen sind:

<ul><li>HU in Bakterien (mit Beispiel <a href="DNA-bindendes_Protein_H-NS" title="DNA-bindendes Protein H-NS">H-NS</a>)</li>

<li>Abf2 in Mitochondrien</li>

<li>HC (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> histone-like protein of chloroplast) in den Chloroplasten von Rotalgen wie Cyanidioschyzon merolae (<a href="Cyanidiales" title="Cyanidiales">Cyanidiales</a>).<a href="#cite_note-TPC-ChloroplastNucleoids-26">[25]</a><a href="#cite_note-Biology-Campbell+Reece-516-27">[26]</a></li></ul>

Diese Beziehungen der Histone und HLPs unterstützen ebenfalls die Endosymbiontentheorie.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Epigenetik" title="Epigenetik">Epigenetik</a> – Rolle von Histonmodifikationen bei der Regulation des Genoms</li>

<li><a href="Nukleosom" title="Nukleosom">Nukleosom</a> – der Komplex, den die Histone mit der DNA bilden</li>

<li><a href="Histon-Code" title="Histon-Code">Histon-Code</a></li>

<li><a href="Histon-Deacetylase" class="mw-redirect" title="Histon-Deacetylase">Histon-Deacetylase</a></li>

<li><a href="Sirtuine" title="Sirtuine">Sirtuine</a></li>

<li><a href="Imprinting" class="mw-redirect" title="Imprinting">Imprinting</a></li>

<li><a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription (Biologie)</a></li>

<li><a href="Polycomb-K%C3%B6rper" title="Polycomb-Körper">Polycomb-Körper</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>M. G. Goll, T. H. Bestor: Histone modification and replacement in chromatin activation. Genes Dev 16(14): S. 1739-1742 (2002) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12130533?dopt=Abstract">PMID 12130533</a></li>

<li>P. A. Grant: A tale of histone modifications. Genome Biol 2(4):REVIEWS0003 (2001) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11305943?dopt=Abstract">PMID 11305943</a></li>

<li>J. M. Eirín-López, L. J. Frehlick, J. Ausió: Protamines, in the footsteps of linker histone evolution. <a href="J_Biol_Chem" class="mw-redirect" title="J Biol Chem">J Biol Chem</a> 281(1): S. 1-4 (2006) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16243843?dopt=Abstract">PMID 16243843</a></li>

<li>S. Inouye, F. I. Tsuji: Monitoring gene expression in Chinese hamster ovary cells using secreted apoaequorin. <a href="Anal_Biochem" class="mw-redirect" title="Anal Biochem">Anal Biochem</a> 201(1): S. 114-118 (1992) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1621948?dopt=Abstract">PMID 1621948</a></li>

<li>C. Weiller C, F. Chollet, K. J. Friston, R. J. Wise, R. S. Frackowiak: Functional reorganization of the brain in recovery from striatocapsular infarction in man. Ann Neurol 31(5): S. 463-472 (1992) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1596081?dopt=Abstract">PMID 1596081</a></li>

<li>M. Hampsey, D. Reinberg: Tails of intrigue: phosphorylation of RNA polymerase II mediates histone methylation. <a href="Cell_(Zeitschrift)" title="Cell (Zeitschrift)">Cell</a> 113(4): S. 429-432 (2003) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12757703?dopt=Abstract">PMID 12757703</a></li>

<li>B. M. Turner: Cellular memory and the histone code. <a href="Cell_(Zeitschrift)" title="Cell (Zeitschrift)">Cell</a> 111(3): S. 285-291 (2002) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12419240?dopt=Abstract">PMID 12419240</a></li>

<li>A. J. Bannister, R. Schneider, T. Kouzarides: Histone methylation: dynamic or static? Cell 109(7): S. 801-806 (2002) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12110177?dopt=Abstract">PMID 12110177</a></li>

<li>P. Cheung, C. D. Allis, P. Sassone-Corsi: Signaling to chromatin through histone modifications. Cell 103(2): S. 263-271 (2000) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11057899?dopt=Abstract">PMID 11057899</a></li>

<li>C. L. Peterson, M. A. Laniel: Histones and histone modifications. Curr Biol 14(14): S. R546-51 (2004) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15268870?dopt=Abstract">PMID 15268870</a></li>

<li>S. Belikov, V. Karpov: Linker histones: paradigm lost but questions remain. <a href="FEBS_Lett" class="mw-redirect" title="FEBS Lett">FEBS Lett</a> 441(2): S. 161-164 (1998) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9883876?dopt=Abstract">PMID 9883876</a></li>

<li>C. Von Holt, W. N. Strickland, W. F. Brandt, M. S. Strickland: More histone structures. FEBS Lett 100(2): S. 201-218 (1979) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/378692?dopt=Abstract">PMID 378692</a></li>

<li>Y. Shi, J. R. Whetstine: Dynamic regulation of histone lysine methylation by demethylases. Mol Cell 25(1): S. 1-14 (2007) <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17218267?dopt=Abstract">PMID 17218267</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Video: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://av.tib.eu/media/10802">Der molekulare Aufbau eines Histonoktamers (Animation)</a>. <a href="IWF_Wissen_und_Medien" title="IWF Wissen und Medien">Institut für den Wissenschaftlichen Film</a> (IWF) 2007, zur Verfügung gestellt von der <a href="Technische_Informationsbibliothek" class="mw-redirect" title="Technische Informationsbibliothek">Technischen Informationsbibliothek</a> (TIB), <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3203/IWF%2FC-13106">10.3203/IWF/C-13106</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-pmid30212449-1">↑ <a href="#cite_ref-pmid30212449_1-0">a</a> <a href="#cite_ref-pmid30212449_1-1">b</a> <a href="#cite_ref-pmid30212449_1-2">c</a> B Henneman, C van Emmerik, H van Ingen, RT Dame: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Structure and function of archaeal histones.</cite> In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">PLoS genetics</cite>. 14. Jahrgang, Nr. 9, September 2018, S. e1007582, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1007582">10.1371/journal.pgen.1007582</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30212449?dopt=Abstract">PMID 30212449</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6136690/">PMC 6136690</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Structure+and+function+of+archaeal+histones.&rft.au=B%26%2332%3BHenneman%2C%26%2332%3BC%26%2332%3Bvan+Emmerik%2C%26%2332%3BH%26%2332%3Bvan+Ingen%2C+...&rft.date=2018-09&rft.doi=10.1371%2Fjournal.pgen.1007582&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=PLoS+genetics&rft.pages=e1007582&rft.pmc=6136690&rft.pmid=30212449&rft.volume=14.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nobelprize.org/prizes/medicine/1910/summary/">Informationen</a> der <a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelstiftung</a> zur Preisverleihung 1910 an Albrecht Kossel (englisch).

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> Kamakaka RT, Biggins S: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Histone variants: deviants?</cite> In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Genes Dev.</cite> 19. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2005, S. 295–310, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1101/gad.1272805">10.1101/gad.1272805</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15687254?dopt=Abstract">PMID 15687254</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Histone+variants%3A+deviants%3F&rft.au=Kamakaka+RT%2C+Biggins+S&rft.date=2005-02&rft.doi=10.1101%2Fgad.1272805&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Genes+Dev.&rft.pages=295-310&rft.pmid=15687254&rft.volume=19.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Mattiroli2017-4"><a href="#cite_ref-Mattiroli2017_4-0">↑</a> F Mattiroli, S Bhattacharyya, PN Dyer, AE White, K Sandman, BW Burkhart, KR Byrne, T Lee, NG Ahn, TJ Santangelo, JN Reeve, K Luger: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Structure of histone-based chromatin in Archaea.</cite> In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Science</cite>. 357. Jahrgang, Nr. 6351, 11. August 2017, S. 609–612, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.aaj1849">10.1126/science.aaj1849</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28798133?dopt=Abstract">PMID 28798133</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5747315/">PMC 5747315</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Structure+of+histone-based+chromatin+in+Archaea.&rft.au=F%26%2332%3BMattiroli%2C%26%2332%3BS%26%2332%3BBhattacharyya%2C%26%2332%3BPN%26%2332%3BDyer%2C+...&rft.date=2017-08-11&rft.doi=10.1126%2Fscience.aaj1849&rft.genre=journal&rft.issue=6351&rft.jtitle=Science&rft.pages=609-612&rft.pmc=5747315&rft.pmid=28798133&rft.volume=357.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-HSH-5"><a href="#cite_ref-HSH_5-0">↑</a> Alva V, Ammelburg M, Söding J, Lupas AN: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">On the origin of the histone fold</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">BMC Structural Biology</cite>. 7. Jahrgang, März 2007, S. 17, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/1472-6807-7-17">10.1186/1472-6807-7-17</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17391511?dopt=Abstract">PMID 17391511</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1847821/">PMC 1847821</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=On+the+origin+of+the+histone+fold&rft.au=Alva+V%2C+Ammelburg+M%2C+S%C3%B6ding+J%2C+...&rft.btitle=BMC+Structural+Biology&rft.date=2007-03&rft.doi=10.1186%2F1472-6807-7-17&rft.genre=book&rft.pages=17&rft.pmc=1847821&rft.pmid=17391511&rft.volume=7.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

Xavier Grau-Bové, Cristina Navarrete, Cristina Chiva, Thomas Pribasnig, Meritxell Antó, Guifré Torruella, Luis Javier Galindo, Bernd Franz Lang, David Moreira, Purificación López-Garcia, Iñaki Ruiz-Trillo, <a href="Christa_Schleper" title="Christa Schleper">Christa Schleper</a>, Eduard Sabidó, Arnau Sebé-Pedrós: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/s41559-022-01771-6">A phylogenetic and proteomic reconstruction of eukaryotic chromatin evolution</a>. In: Nature Ecology & Evolution, Band 6, S. 1007–1023, 9. Juni 2022; <a href="https://doi.org/10.1038/s41559-022-01771-6" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41559-022-01771-6">doi:10.1038/s41559-022-01771-6</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/35680998?dopt=Abstract">PMID 35680998</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7613034/">PMC 7613034</a> (freier Volltext). Dazu:

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://media.springernature.com/full/springer-static/image/art%3A10.1038%2Fs41559-022-01771-6/MediaObjects/41559_2022_1771_Fig1_HTML.png">Fig. 1: Diversity of post-translational modifications in eukaryotic canonical and variant histones</a>.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://media.springernature.com/full/springer-static/image/art%3A10.1038%2Fs41559-022-01771-6/MediaObjects/41559_2022_1771_Fig3_HTML.png">Fig. 3: Taxonomic distribution of chromatin-associated gene classes</a>.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://media.springernature.com/full/springer-static/image/art%3A10.1038%2Fs41559-022-01771-6/MediaObjects/41559_2022_1771_Fig6_HTML.png">Fig. 6: Chromatin evolution and eukaryogenesis</a>.</li>

<li>Xavier Grau-Bové: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://github.com/sebepedroslab/chromatin-evolution-analysis">Repository: Chromatin evolution</a>. Auf: <a href="GitHub" title="GitHub">GitHub</a>.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sci.news/biology/eukaryotic-chromatin-evolution-10894.html">Chromatin First Evolved in Ancient Microbes 1-2 Billion Years Ago, New Research Suggests</a>. Auf: sci-news vom 13. Juni 2022.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencedaily.com/releases/2022/06/220609131933.htm">Chromatin originated in ancient microbes one to two billion years ago</a>. Genomic and proteomic analysis reveals that the regulatory role of chromatin is a eukaryotic innovation. Auf: ScienceDaily vom 9. Juni 2022. Quelle: Center for Genomic Regulation (CRG)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.crg.eu/en/news/chromatin-originated-ancient-microbes-one-two-billion-years-ago">Chromatin originated in ancient microbes one to two billion years ago</a>. Center for Genomic Regulation (CRG) vom 9. Juni 2022.</li></ul>

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> Bártová E, Krejcí J, Harnicarová A, Galiová G, Kozubek S: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Histone modifications and nuclear architecture: a review</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">J. Histochem. Cytochem.</cite> 56. Jahrgang, Nr. 8, August 2008, S. 711–21, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1369/jhc.2008.951251">10.1369/jhc.2008.951251</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18474937?dopt=Abstract">PMID 18474937</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2443610/">PMC 2443610</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Histone+modifications+and+nuclear+architecture%3A+a+review&rft.au=B%C3%A1rtov%C3%A1+E%2C+Krejc%C3%AD+J%2C+Harnicarov%C3%A1+A%2C+...&rft.date=2008-08&rft.doi=10.1369%2Fjhc.2008.951251&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=J.+Histochem.+Cytochem.&rft.pages=711-21&rft.pmc=2443610&rft.pmid=18474937&rft.volume=56.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> Eberharter A, Becker PB: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Histone acetylation: a switch between repressive and permissive chromatin. Second in review series on chromatin dynamics</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">EMBO Rep.</cite> 3. Jahrgang, Nr. 3, März 2002, S. 224–9, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/embo-reports%2Fkvf053">10.1093/embo-reports/kvf053</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11882541?dopt=Abstract">PMID 11882541</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1084017/">PMC 1084017</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Histone+acetylation%3A+a+switch+between+repressive+and+permissive+chromatin.+Second+in+review+series+on+chromatin+dynamics&rft.au=Eberharter+A%2C+Becker+PB&rft.date=2002-03&rft.doi=10.1093%2Fembo-reports%2Fkvf053&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=EMBO+Rep.&rft.pages=224-9&rft.pmc=1084017&rft.pmid=11882541&rft.volume=3.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Zhang Y: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Transcriptional regulation by histone ubiquitination and deubiquitination</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Genes Dev.</cite> 17. Jahrgang, Nr. 22, November 2003, S. 2733–40, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1101/gad.1156403">10.1101/gad.1156403</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14630937?dopt=Abstract">PMID 14630937</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Transcriptional+regulation+by+histone+ubiquitination+and+deubiquitination&rft.au=Zhang+Y&rft.date=2003-11&rft.doi=10.1101%2Fgad.1156403&rft.genre=journal&rft.issue=22&rft.jtitle=Genes+Dev.&rft.pages=2733-40&rft.pmid=14630937&rft.volume=17.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> Mersfelder EL, Parthun MR: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The tale beyond the tail: histone core domain modifications and the regulation of chromatin structure</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic"><a href="Nucleic_Acids_Res." class="mw-redirect" title="Nucleic Acids Res.">Nucleic Acids Res.</a></cite> 34. Jahrgang, Nr. 9, 2006, S. 2653–62, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/nar%2Fgkl338">10.1093/nar/gkl338</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16714444?dopt=Abstract">PMID 16714444</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1464108/">PMC 1464108</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=The+tale+beyond+the+tail%3A+histone+core+domain+modifications+and+the+regulation+of+chromatin+structure&rft.au=Mersfelder+EL%2C+Parthun+MR&rft.date=2006&rft.doi=10.1093%2Fnar%2Fgkl338&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=Nucleic+Acids+Res.&rft.pages=2653-62&rft.pmc=1464108&rft.pmid=16714444&rft.volume=34.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> Suganuma T, Workman JL: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Crosstalk among Histone Modifications</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Cell</cite>. 135. Jahrgang, Nr. 4, November 2008, S. 604–7, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cell.2008.10.036">10.1016/j.cell.2008.10.036</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19013272?dopt=Abstract">PMID 19013272</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Crosstalk+among+Histone+Modifications&rft.au=Suganuma+T%2C+Workman+JL&rft.date=2008-11&rft.doi=10.1016%2Fj.cell.2008.10.036&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Cell&rft.pages=604-7&rft.pmid=19013272&rft.volume=135.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> Weake VM, Workman JL: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Histone ubiquitination: triggering gene activity</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Mol. Cell</cite>. 29. Jahrgang, Nr. 6, März 2008, S. 653–63, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.molcel.2008.02.014">10.1016/j.molcel.2008.02.014</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18374642?dopt=Abstract">PMID 18374642</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Histone+ubiquitination%3A+triggering+gene+activity&rft.au=Weake+VM%2C+Workman+JL&rft.date=2008-03&rft.doi=10.1016%2Fj.molcel.2008.02.014&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Mol.+Cell&rft.pages=653-63&rft.pmid=18374642&rft.volume=29.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> Cloos PA, Christensen J, Agger K, Helin K: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Erasing the methyl mark: histone demethylases at the center of cellular differentiation and disease</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Genes Dev.</cite> 22. Jahrgang, Nr. 9, Mai 2008, S. 1115–40, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1101/gad.1652908">10.1101/gad.1652908</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18451103?dopt=Abstract">PMID 18451103</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2732404/">PMC 2732404</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Erasing+the+methyl+mark%3A+histone+demethylases+at+the+center+of+cellular+differentiation+and+disease&rft.au=Cloos+PA%2C+Christensen+J%2C+Agger+K%2C+...&rft.date=2008-05&rft.doi=10.1101%2Fgad.1652908&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=Genes+Dev.&rft.pages=1115-40&rft.pmc=2732404&rft.pmid=18451103&rft.volume=22.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14">↑</a> Zhang Y, Reinberg D: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Transcription regulation by histone methylation: interplay between different covalent modifications of the core histone tails</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Genes Dev.</cite> 15. Jahrgang, Nr. 18, September 2001, S. 2343–60, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1101/gad.927301">10.1101/gad.927301</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11562345?dopt=Abstract">PMID 11562345</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Transcription+regulation+by+histone+methylation%3A+interplay+between+different+covalent+modifications+of+the+core+histone+tails&rft.au=Zhang+Y%2C+Reinberg+D&rft.date=2001-09&rft.doi=10.1101%2Fgad.927301&rft.genre=journal&rft.issue=18&rft.jtitle=Genes+Dev.&rft.pages=2343-60&rft.pmid=11562345&rft.volume=15.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li>↑ Michael Cox, David R. Nelson, Albert L Lehninger: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Lehninger Principles of Biochemistry</cite>. W.H. Freeman, San Francisco 2005, ISBN 978-0-7167-4339-2 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.au=Michael%26%2332%3BCox%2C%26%2332%3BDavid+R.%26%2332%3BNelson%2C%26%2332%3BAlbert+L%26%2332%3BLehninger&rft.btitle=Lehninger+Principles+of+Biochemistry&rft.date=2005&rft.genre=book&rft.isbn=9780716743392&rft.place=San+Francisco&rft.pub=W.H.+Freeman" style="display:none">

<ol class="mw-subreference-list"><li id="cite_note-16"><a href="#cite_ref-16">↑</a> 939

</li>

</ol></li>

<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> NCBI: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Info&id=449720&srchmode=3">Cotesia vestalis bracovirus</a> (species) – Vorschlag.

</li>

<li id="cite_note-18"><a href="#cite_ref-18">↑</a> NCBI: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?id=2707311">Manila clam xenomavirus</a> (species).

</li>

<li id="cite_note-Talbert2022-19"><a href="#cite_ref-Talbert2022_19-0">↑</a> Paul B. Talbert, Karim-Jean Armache, <a href="Steven_Henikoff" title="Steven Henikoff">Steven Henikoff</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://epigeneticsandchromatin.biomedcentral.com/articles/10.1186/s13072-022-00454-7">Viral histones: pickpocket’s prize or primordial progenitor?</a> In: BMC Epigenetics & Chromatin, Band 15, Nr. 21, 28. Mai 2022; <a href="https://doi.org/10.1186/s13072-022-00454-7" class="extiw external" title="doi:10.1186/s13072-022-00454-7">doi:10.1186/s13072-022-00454-7</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/35624484?dopt=Abstract">PMID 35624484</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9145170/">PMC 9145170</a> (freier Volltext).

</li>

<li id="cite_note-pmid1297351-20"><a href="#cite_ref-pmid1297351_20-0">↑</a> H. J. Clarke: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nuclear and chromatin composition of mammalian gametes and early embryos</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Biochemistry and Cell Biology</cite>. 70. Jahrgang, Nr. 10–11, 1992, S. 856–866, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1139/o92-134">10.1139/o92-134</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1297351?dopt=Abstract">PMID 1297351</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Nuclear+and+chromatin+composition+of+mammalian+gametes+and+early+embryos&rft.au=H.+J.+Clarke&rft.date=1992&rft.doi=10.1139%2Fo92-134&rft.genre=journal&rft.issue=10-11&rft.jtitle=Biochemistry+and+Cell+Biology&rft.pages=856-866&rft.pmid=1297351&rft.volume=70.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-dinoflagellates-21"><a href="#cite_ref-dinoflagellates_21-0">↑</a> P. J. Rizzo: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Those amazing dinoflagellate chromosomes</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Cell Research</cite>. 13. Jahrgang, Nr. 4, August 2003, S. 215–217, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/sj.cr.7290166">10.1038/sj.cr.7290166</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12974611?dopt=Abstract">PMID 12974611</a> (englisch, <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nature.com/cr/journal/v13/n4/pdf/7290166a.pdf">nature.com</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Those+amazing+dinoflagellate+chromosomes&rft.au=P.+J.+Rizzo&rft.date=2003-08&rft.doi=10.1038%2Fsj.cr.7290166&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Cell+Research&rft.pages=215-217&rft.pmid=12974611&rft.volume=13.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-dinoflagellates2-22"><a href="#cite_ref-dinoflagellates2_22-0">↑</a> P. B. Talbert, S. Henikoff: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Chromatin: Packaging without Nucleosomes</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Current Biology</cite>. 22. Jahrgang, Nr. 24, 2012, S. R1040–R1043, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cub.2012.10.052">10.1016/j.cub.2012.10.052</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23257187?dopt=Abstract">PMID 23257187</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Chromatin%3A+Packaging+without+Nucleosomes&rft.au=P.+B.+Talbert%2C+S.+Henikoff&rft.date=2012&rft.doi=10.1016%2Fj.cub.2012.10.052&rft.genre=journal&rft.issue=24&rft.jtitle=Current+Biology&rft.pages=R1040-R1043&rft.pmid=23257187&rft.volume=22.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-23"><a href="#cite_ref-23">↑</a> HAROLD E. KASINSKY, JOHN D. LEWIS, JOEL B. DACKS, JUAN AUSIÓ: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Origin of H1 linker histones</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The FASEB Journal</cite>. 15. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2001, S. 34–42, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1096/fj.00-0237rev">10.1096/fj.00-0237rev</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11149891?dopt=Abstract">PMID 11149891</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Origin+of+H1+linker+histones&rft.au=HAROLD+E.%26%2332%3BKASINSKY%2C%26%2332%3BJOHN+D.%26%2332%3BLEWIS%2C%26%2332%3BJOEL+B.%26%2332%3BDACKS%2C+...&rft.date=2001-01&rft.doi=10.1096%2Ffj.00-0237rev&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=The+FASEB+Journal&rft.pages=34-42&rft.pmid=11149891&rft.volume=15.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-pmid31181562-24"><a href="#cite_ref-pmid31181562_24-0">↑</a> Drlica K, Rouviere-Yaniv J: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Histonelike proteins of bacteria</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Microbiological Reviews</cite>. 51. Jahrgang, Nr. 3, September 1987, S. 301–19, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3118156?dopt=Abstract">PMID 3118156</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC373113/">PMC 373113</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Histonelike+proteins+of+bacteria&rft.au=Drlica+K%2C+Rouviere-Yaniv+J&rft.date=1987-09&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Microbiological+Reviews&rft.pages=301-19&rft.pmc=373113&rft.pmid=3118156&rft.volume=51.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-pmid30471112-25"><a href="#cite_ref-pmid30471112_25-0">↑</a> Pettijohn DE: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Histone-like proteins and bacterial chromosome structure</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The Journal of Biological Chemistry</cite>. 263. Jahrgang, Nr. 26, September 1988, S. 12793–6, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3047111?dopt=Abstract">PMID 3047111</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Histone-like+proteins+and+bacterial+chromosome+structure&rft.au=Pettijohn+DE&rft.date=1988-09&rft.genre=journal&rft.issue=26&rft.jtitle=The+Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=12793-6&rft.pmid=3047111&rft.volume=263.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-TPC-ChloroplastNucleoids-26"><a href="#cite_ref-TPC-ChloroplastNucleoids_26-0">↑</a> T. Kobayashi, M. Takahara, S. Y. Miyagishima, H. Kuroiwa, N. Sasaki, N. Ohta, M. Matsuzaki, T. Kuroiwa: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Detection and Localization of a Chloroplast-Encoded HU-Like Protein That Organizes Chloroplast Nucleoids</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The Plant Cell Online</cite>. 14. Jahrgang, Nr. 7, 2002, S. 1579–1589, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1105/tpc.002717">10.1105/tpc.002717</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12119376?dopt=Abstract">PMID 12119376</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC150708/">PMC 150708</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.atitle=Detection+and+Localization+of+a+Chloroplast-Encoded+HU-Like+Protein+That+Organizes+Chloroplast+Nucleoids&rft.au=T.%26%2332%3BKobayashi%2C%26%2332%3BM.%26%2332%3BTakahara%2C%26%2332%3BS.+Y.%26%2332%3BMiyagishima%2C+...&rft.date=2002&rft.doi=10.1105%2Ftpc.002717&rft.genre=journal&rft.issue=7&rft.jtitle=The+Plant+Cell+Online&rft.pages=1579-1589&rft.pmc=150708&rft.pmid=12119376&rft.volume=14.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Biology-Campbell+Reece-516-27"><a href="#cite_ref-Biology-Campbell+Reece-516_27-0">↑</a> <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Biology, 8th Edition, Campbell & Reece</cite>. Benjamin Cummings (Pearson), 2009, ISBN 978-0-321-54325-7, S. 516 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Histon&rft.btitle=Biology%2C+8th+Edition%2C+Campbell+%26amp%3B+Reece&rft.date=2009&rft.genre=book&rft.isbn=9780321543257&rft.pages=516&rft.pub=Benjamin+Cummings+%28Pearson%29" style="display:none">

</li>

</ol></div></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-12-22" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Histon&oldid=262656892">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>